Proteiny teplotního šoku (HSP proteiny) napomáhají mimo jiné udržet prostorové uspořádání bílkovin, které by byly teplem nebo jinak denaturovány tj. ztratili by nenávratně své prostorové uspořádání. Proteiny teplotního šoku vytvářejí jakousi kapsu, která chrání jiné proteiny před následky tepelného pohybu okolních molekul. Nacházíme je kromě živočichů i u bakterií, kvasinek a rostlin.

Aktivace genů rodiny HSP (heat shock proteins) je univerzální odpovědí na stres buněk vyvolaný vysokou teplotou, ale také ozářením, oxidačním poškozením, těžkými kovy a zahrnuje změny transkripce i translace. Odpověď tepelným šokem je důležitý homeostatický mechanismus, který umožňuje bakteriálním, rostlinným a živočišným buňkám přežít poškození vyvolané faktory zevního i vnitřního prostředí.

HSP jsou pojmenovány podle molekulové hmotnosti. Obecně jsou přítomny HSP90, HSP70 a HSP60, které spolu s ostatními patří mezi tzv. „šaperony“ (molekuly, které regulují intra- a intermolekulové interakce a chrání proteiny před denaturací, aniž by se staly složkou konečného produktu). Nejčastější a nejlépe charakterizovaný je HSP70, který v savčích buňkách „pracuje“ hlavně na úrovni mitochondrií a lyzosomů. HSP se uplatňují i v molekulách MHC (kde přispívají k jejich polymorfismu), v několika stupních procesu zpracování antigenů, jejich předkládání T lymfocytům i v tvorbě protilátek. Ve fagocytóze se HSP účastní rozpoznávání cizího od vlastního. HSP také představují imunodominantní domény širokého spektra baktérií, čímž patří k hlavním terčům imunitních reakcí.

Známé typy HSP proteinů uvádí vedlejší tabulka (dalton = atomová hmotnostní konstanta (hmotnost 1/12 atomu uhlíku = 1,66.10-27 kg).

Literatura:
[1] Prášil, I.: Rostliny a stres, Výzkumný ústav rostlinné výroby, Praha 2007
[2] http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein
[3] Heat Shock Proteins and the Cellular Stress Response, www.assaydesigns.com